Kit de ensayo de leucina aminopeptidasa

La leucina aminopeptidasa (LAMA) es una mezcla de péptidos y se considera uno de los moduladores competitivos naturales más potentes disponibles. Es capaz de bloquear la acción de varias amina oxidasas, reduciendo así de manera efectiva el nivel de actividad de la(s) enzima(s). La leucina es un aminoácido bien conocido que juega un papel vital en la síntesis de proteínas. La leucina actúa como un inhibidor de la cistina amino oxidasa (CAAO), evitando así la descomposición de los nucleótidos en el ADN, como actividad complementaria a la desaminación de varios químicos. También se ha descubierto que la leucina es un potente activador de la peroxilasa y es uno de los precursores de las proteínas glicosiladas. También se ha descubierto que la leucina tiene actividades anti-aminoácidos y se ha utilizado como suplemento dietético.

La leucina aminopeptidasa (LAMA) es un compuesto importante para muchos estudios de investigación en neuroquímica. Se ha encontrado que los inhibidores de LAMA son efectivos en trastornos neurodegenerativos, tales como apoplejía, enfermedad de Huntington, trastorno por déficit de atención (ADD) y demencia, ya que son efectivos para inhibir la actividad de las vías glicosiladas. La leucina protege las sinapsis de la estimulación excesiva, previene la degeneración de las dendritas en el cerebro, previene la formación de neurotúbulos y previene la acumulación de acetilcolina en las neuronas. Se cree que la leucina mejora la neurotransmisión y la plasticidad sináptica. La molécula de leucina también actúa como sustrato del receptor de insulina y se ha estudiado en diabetes y obesidad. La leucina también se ha utilizado en el tratamiento de la enfermedad de Parkinson y se cree que este aminoácido puede revertir algunas de las deficiencias cognitivas relacionadas con esta enfermedad.

La leucina puede ser hidrolizada por la enzima pancreática insulina, lo que conduce a la producción de insulina. Las moléculas de leucina luego se unen con la glucosa. Luego, la molécula de glucosa se une al receptor de leucina en la superficie de la célula nerviosa e inicia un proceso llamado "fosforilación". La fosforilación es una reacción compleja que implica la unión de moléculas de glucosa al receptor de leucina. Esto permite transportar una mayor cantidad de glucosa a las células y, a su vez, proporciona energía a las células. La leucina es el principal neurotransmisor químico del sistema nervioso central y participa en procesos como el aprendizaje y la memoria, el movimiento ocular, la coordinación muscular, la fuerza muscular, la inmunidad, la regulación de la presión arterial y el envejecimiento de la piel.

Hay muchos medios diferentes para el análisis de péptidos y otras moléculas de proteínas con residuos de aminoácidos. Un método incluye el uso de sondas fluorescentes que son sensibles a la presencia de leucina aminopeptidasa. La presencia de este compuesto en la muestra de proteína después de la inspección visual indicará el grado de hidrólisis que se está produciendo. Diferentes concentraciones de leucina aminopeptidasa tendrán diferentes consecuencias. A modo de ejemplo, los niveles altos de esta sustancia provocarán un efecto visual mucho más pronunciado que los niveles bajos.

El papel principal de la leucina aminopeptidasa es romper el doble enlace entre dos aminoácidos, el ácido l-glutámico y la l-lisina. Estas dos proteínas son esenciales para el funcionamiento de las células musculares. El ácido l-glutámico es importante en la formación de colágeno, mientras que la l-lisina es fundamental para la síntesis de proteínas como el ácido nucleico. Cuando el nivel de estos dos aminoácidos es anormalmente bajo, puede provocar condiciones graves y, a veces, potencialmente mortales.

El compuesto de transferencia principal utilizado para este análisis es el derivado N-fenil-taurina de la leucina aminopeptidasa. Este derivado particular se une a la membrana de las células epiteliales intestinales y libera el AMP del sitio de unión. Luego, el AMP de leucina se detecta por la capacidad de absorción de la membrana a un pH específico. Este tipo particular de ensayo es ideal para determinar la eficacia de las intervenciones terapéuticas y decidir los niveles de dosificación.

Hay varios métodos diferentes para medir la actividad catalítica de la enzima. Uno de estos métodos implica el uso de un sustrato que es complementario a la enzima. La presencia de sustrato complementario alterará la velocidad a la que la enzima puede catalizar la reacción. Este tipo de método generalmente se realiza en moléculas de transferencia no esenciales porque la presencia de una molécula que requiere una fuente de energía específica reducirá la eficacia general de la molécula. Otro método para medir la actividad de la aminopeptidasa utiliza microorganismos que crecen en tubos de ensayo. Estas células crecen y se dividen para formar un cultivo, y luego se puede medir la velocidad a la que se reproducen.

Los péptidos de leucina en las aminopeptidasas proporcionan el mecanismo energético por el cual las enzimas pueden catalizar la reacción. Los aminoácidos se mantienen unidos por un enlace peptídico. Esto se debe a que los aminoácidos pueden derivarse directamente de las proteínas o de otros compuestos químicos que requieren una fuente de energía para iniciar su formación. Un enlace peptídico permite que uno o más aminoácidos actúen como una sola pieza de una molécula, lo que da como resultado una tasa de movimiento molecular mucho más alta de lo que sería posible si los componentes químicos estuvieran separados. Las leucina aminopeptidasas se utilizan así para proporcionar una amplia gama de pruebas diagnósticas y terapéuticas.

Productos originales en https://www.zjkangte.com/product/liver-function/lap-leucine-aminopeptidase-assay-kit-continuous-monitoring-method.html